Властивості та біологічне значення білків

Тема. Властивості та біологічне значення білків

 Мета: сформувати знання про властивості та функції білків, розкрити обумовленість їхніх біологічних функцій хімічною будовою і властивостями; сформувати вміння проводити досліди з вивченням властивостей ферментів

Тип уроку: комбінований урок.

Методи та форми роботи: наочні, словесні, елементи інтерактивних технологій.

Терміни та поняття: денатурація, ренатурація, деструкція,

Обладнання: таблиця “Білки”, мікроскопи, набори для приготування мікропрепаратів, пробірки, листки елодеї, сира та варена картопля, розчин пероксиду гідрогену.

Девіз уроку.

Не тільки істина дає впевненість,

але й пошук її.

Б.Паскаль

 

Хід уроку.

І.       Організаційних момент.

Психологічна вправа «Настрій»

Вчитель пропонує кожному учневі, «замалювати» у кружечку той настрій, який зараз у нього. Після чого робить висновок, який настрій переважає у класі і робить прогноз, чи зможе урок змінити його».

 

ІІ.      Актуалізація опорних знань.

Бесіда та виконання тестового завдання.
Бесіда за такими питаннями:
1. Що таке білки? Які білки називаються простими, а які складними?
2. Що таке амінокислоти? Яка їхня будова? Які амінокислоти ми називаємо замінними, а які незамінними?
3. Яким чином сполучаються амінокислоти у поліпептидні ланцюги?
4. Які ви знаєте структури білків?

 

 Виконання тестового завдання:
1. Мономерами білка є:
А – амінокислоти,
Б – моносахариди,
В – нуклеотиди,
Г – пептиди.

2. Амінокислоти відрізняються одна від одної хімічною будовою:
А – аміногрупи,
Б – карбоксилу,
В – радикалу,
Г – радикалу і карбоксилу,
Д – карбоксилу і аміногрупи.

3. Рівнів структурної організації білкової молекули існує:
А – 4,
Б – 3,
В – 2.

4. Вторинну структуру білка підтримують зв’язки:
А – водневі,
Б – гідрофобні,
В – іонні.

5. Скільки з відомих амінокислот беруть участь у синтезі білків?
А – 20,
Б – 23,
В – 100.

6. Вторинна структура білків має вигляд:
А – глобули,
Б – декількох сполучених між собою білкових молекул,
В – спіралі,
Г – ланцюга амінокислотних залишків.

7. Первинна структура білків має вигляд:
А – глобули,
Б – декількох сполучених між собою білкових молекул,
В – спіралі,
Г – ланцюга амінокислотних залишків.

8. Під час утворення білкового полімеру відбувається зчеплення амінокислот і виділяється речовина:
А – аміак,
Б – вода,
В – оксид карбону (IV),
Г – вуглеводень.

9. Третинна структура білків має вигляд:
А – глобули,
Б – спіралі,
В – ланцюга амінокислотних залишків.

10. Гемоглобін має:
А – первинну структуру,
Б – вторинну структуру,
В – третинну структуру,
Г – четвертинну структуру.

 

ІІІ.    Мотивація навчальної діяльності.

Отже, ви вивчили тваринний світ, а в цьому році вас чекає зустріч з людським організмом. На уроках будете пізнавати свій організм, вивчати його будову, процеси життєдіяльності.

 

ІV.    Повідомлення теми і теми уроку.

(Монітор комп’ютера).

План уроку

1. Характеристики властивостей білків

2. Функції білків
3. Ензимологія як наука. Основні властивості ферментів

 

V.      Надання необхідної інформації.

Одна з основних властивостей білків – це їхня здатність під впливом різних факторів змінювати свою структуру і властивості. Ця зміна може мати тимчасовий або постійний характер, але в обох випадках амінокислотна послідовність білка залишається незмінною. Такий процес порушення природної структури (вторинної – четвертинної) білка називається денатурацією.
При денатурації молекула розгортається і втрачає здатність виконувати свою біологічну функцію.
Спричинити денатурацію білків можуть такі фактори:
1. Нагрівання або дія інфрачервоного або ультрафіолетових променів.
(Кінетична енергія викликає сильну вібрацію атомів білка, внаслідок чого слабкі водневі і іонні зв’язки розриваються. Білок згортається (коагулює).)

2. Сильні кислоти, сильні луги і концентровані розчини солей.
(Іонні зв’язки розриваються і білок коагулює. Довготривала дія реагенту може викликати розрив і пептидних зв’язків.)

3. Важкі метали.
(Катіони утворюють міцні зв’язки з карбоксил-аніонами і часто викликають розриви іонних зв’язків. Вони також знижують електричну поляризацію білка, зменшуючи його розчинність. Внаслідок цього білок, який містився в розчині, випадає в осад.)

4. Органічні розчинники.
(Дані реагенти порушують гідрофобні взаємодії і утворюють зв’язки з гідрофобними (неполярними) групами. В результаті розриваються і внутрішньомолекулярні водневі зв’язки. Використання спирту як дезинфікуючого засобу основане на тому, що він викликає денатурацію білка тих чи інших бактерій. Інколи денатурований білок може спонтанно відновити свою початкову структуру. Це може відбутись на початкових стадіях денатурації за умови припинення дії факторів, що спричиняють цей процес. Таке явище має назву ренатурації (від лат. ре – префікс, який означає поновлення).

Процес порушення первинної структури білків називають деструкцією (від лат. деструкціо – руйнування). Він завжди має незворотний характер.

 (Розповідь учителя із заповненням таблиці.)

Функції білків Приклади білків
1. Структурна (Входять до складу клітинних мембран, мембран органоїдів) Еластин (зв’язки) Колаген (хрящі, сухожилки) Олеїн (кістки) Кератини (нігті, пір’я)
2. Транспортна (Переносять кисень у крові і м’язах, переносять жирні кислоти, жири) Гемоглобін, гемоціанін, міоглобін
3. Скорочувальна (Скоротливі білки, забезпечують рух) Актин і міозин (м’язи) Тубулін (війки, джгутики, мікротрубочки)
4. Захисна (Важлива частина імунної системи – антитіла, зсідання крові) Імуноглобуліни (антитіла) Фібриноген, тромбопластин, тромбін (зсідання крові)
5. Енергетична (Розпадаються з виділенням енергії) 1 г білка утворює 17,2 кДж
6. Сигнальна (Через білки передаються сигнали і направляються у внутрішньоклітинні центри. При цьому подразники – хімічні чи механічні – зумовлюють певні зміни в структурі білків, що є своєрідною реакцією на зовнішнє подразнення. Такий принцип діяльності нервової системи) Родопсин
7. Регуляторна Гормони (інсулін, гормон росту)
8. Запасаюча Яєчний альбумін, казеїн молока
9. Каталітична (Прискорюють хімічні реакції в клітині) Ферменти

 

3. Ензимологія як наука. Основні властивості ферментів.
Щодо останньої функції, то ферменти, як нам відомо, – біокаталізатори, які здатні прискорювати хімічні реакції в клітині в десятки тисяч разів. Наука, яка займається вивченням ферментів, називається ензимологія.

Основні властивості ферментів:
– усі ферменти – глобулярні білки;
– вони збільшують швидкість реакції, але самі в цій реакції не витрачаються;
– ферменти високо специфічні: один фермент може каталізувати тільки одну реакцію;
– їх присутність не впливає ні на властивості, ні на природу кінцевого продукту )або продуктів) реакції;
– фермент взаємодіє з субстратом за допомогою активного центру – спеціальної ділянки, яка за формою відповідає субстратові;
– дуже мала кількість ферменту викликає перетворення великих кількостей субстрату;
– реакція, що каталізується, оборотна;
– активність ферментів залежить від рН середовища, температури, тиску і від концентрації як субстрату, так і самого ферменту;
– фермент – субстратний комплекс, здатний знижувати енергію активації реакції (тобто робити меншою енергію початку реакції), саме це і дозволяє ферменту прискорити перебіг реакції.

 

Фермент (С) і субстрати (А, В)       Фермент-субстратний           Фермент (С)

комплекс (АВС)                  і продукт реакції (АВ)

 

VІ.    Інтерактивна вправа.

Лабораторна робота № 2.
“Вивчення властивостей ферментів”.

Мета: виявити ферментативні властивості каталази, умови цієї дії; розвинути в учнів вміння робити висновки з власних спостережень.

Обладнання та матеріали: див. “Обладнання уроку”.

Хід роботи:
1. Приготуйте мікропрепарат витриманого на світлі (8-10 годин) листа елодеї та розгляньте його під мікроскопом.
2. З одного боку покривного скла нанесіть краплю перекису водню (Н2О2), з іншого боку відтягніть воду фільтруючим папером. Спостерігайте під мікроскопом за явищем, що відбувається. Результат спостережень занесіть до таблиці.
3. До однієї пробірки з розчином Н2О2 помістіть шматочок сирої картоплі, а до іншої з розчином Н2О2 – вареної і спостерігайте за змінами у пробірках. Результати спостережень занесіть до таблиці.
4. Зробіть висновки щодо виконаної роботи.

Зразком оформлення спостережень може бути таблиця.

Що робили

Що спостерігали

Висновки

1. Приготувавши мікропрепарат витриманого на світлі листа елодеї, нанесли на нього краплю розчину Н2О2 і розглянули під мікроскопом. Бурхливе виділення пухирців кисню. [Реакція розкладу Н2О2 ферментом каталазою описується схемою: 2Н2О2→2Н2О+О2↑] В клітинах елодеї є каталаза
2. В пробірку з розчином Н2О2 поклали шматочок сирої картоплі Бурхливе виділення пухирців кисню. [Одна молекула каталази за 1 сек. розкладає 100 тис. молекул Н2О2] В клітинах картоплі є каталаза
3. В пробірку з розчином Н2О2 поклали шматочок вареної картоплі Змін немає Фермент не діє, каталаза денатурована

 

VІІ.   Рефлексія.

Вправа «Настрій»

–         А тепер також зобразіть настрій, що панує у вас зараз? Чи змінився він? Чому?

 

VІІІ. Підсумок уроку.

Оцінювання і мотивація.

 

ІХ.    Домашнє завдання.

Опрацювати матеріал в підручнику. Дати відповіді на запитання.

–  Що спільного та відмінного в процесах денатурації та де­струкції?

– Чим зумовлена різноманітність властивостей білків?

– Яку роль у житті організмів відіграє здатність молекул білка до денатурації?

 

ЗАВАНТАЖИТИ

Для скачування файлів необхідно або Зареєструватись

10 Тема Властивості та біологічне значення білків (81.7 KiB, Завантажень: 32)

ЗАВАНТАЖИТИ

Для скачування файлів необхідно або Зареєструватись

10 властивості білків (360.5 KiB, Завантажень: 12)

завантаження...
WordPress: 22.83MB | MySQL:26 | 0,347sec