Структури білків: первинна, вторинна, третинна, четвертинна, їх особливості, хімічні зв’язки, що стабілізують кожну із структур

Тема: Структури білків: первинна, вторинна, третинна, четвертинна, їх особливості, хімічні зв’язки, що стабілізують кожну із структур.

Мета: ознайомити зі структурами білків та їх властивостями;розвивати знання про структуру та властивості білків,що були одержані під час вивчення курсу хімії та біології; по­казати загальнобіологічне значення білків та їх ши­роке застосування; сприяти формуванню елементів нау­кового світогляду.

Обладнання:таблиця «Структури білків»; тексти та запитання для роботи груп

Форми та методи роботи: метод “Долонька до долоньки”,гра “Ти – мені, я – тобі”, робота в групах, взаємоопитування, взаємооцінка, пояснення,бесіда.

Хід уроку

І Організаційний момент .

Метод “Долонька до долоньки”.

ІІ.Перевірка домашнього завдання.

Інтелектуальна гра “Ти – мені, я – тобі”. Робота в парах. Взаємоопитування. Взаємооцінка. Корекція.

III. Вивчення нового матеріалу

Учням пропонується робота в групах з текстами «Склад і будова білків»

(додаток №1)

1-ша група опрацюовує первинну структуру білка

2-га група опрацьовує вторинну структуру білка

3-тя група опрацьовує третинну структуру білка

4-та група опрацьовує четвертинну структуру білка

Учні працюють у групах. Після опрацьованого матеріалу вчитель роздає запитання для кожної групи (додаток №2). Групи ще працюють над запитаннями , а тоді хтось один від групи звітує про виконану роботу.

ІУ. Узагальнення вивченого. Вчитель задає питання по темі , учні відповідають.

У.Підсумок уроку. Оцінювання роботи учнів на уроці (як ускладі групи так і окремо).

УІ. Домашнє завдання .

Опрацювати параграф.

 

 

 Додаток №1. Склад і будова білків

 

Первинна структура

Вивчення амінокислотного складу білків ще не дає повного уяв­лення про їх будову. Відомо, що властивості білків залежать не тільки від кількісного і якісного амінокислотного складу, а и від по­слідовності розміщення залишків амінокислот у поліпептидному лан­цюзі та просторової конфігурації молекули білка. Кожен білок має постійний склад і точне значення молекулярної маси. Практично всі білки побудовані з 20 амінокислот. Амінокислоти з’єднані між собою пептидними зв’язками.

На початку 50-х рр. XX ст. була висунута ідея про три рівні орга­нізації білкових молекул (К.Лідерстрем-Ланг, 1953 р.). Учений припустив, що молекули білка є поліпептидами, а компактна фор­ма пояснюється укладанням у просторі (просторова структура).

Особливістю білків, яка має вирішальне значення для їх функ­ціонування, є здатність самовільно формувати просторову структуру, властиву лише даному білку (так звана самоорганізація структури). Згідно із сучасними уявлення­ми, розрізняють чотири рівні організації білкової молекули. По­слідовність амінокислотних за­лишків у поліпептидному ланцюзі називають первинною структурою. Усі білки розрізняються за первин­ною структурою.

Молекули білків побудовані з великої кількості амінокислотних залишків, а тому вивчення їх пер­винної структури викликає певні труднощі. Завдяки використанню різноманітних методів досліджень сьогодні стало можливим вивчен­ня первинної структури понад 2 тис. різних білків. Серед них білок-гормон інсулін, білок-фермент рибонуклеаза та ряд інших. Крім того, вивчено порядок розташування амі­нокислот у природних пептидів — окситоцину, вазопресину тощо.

 

 

Різна будова радикалів аміно­кислот обумовлює різно­манітність білків, а також визна­чає їх хімічні та біологічні влас­тивості.

Вторинна структура

Вторинна структура біополі-меру визначає способи, за якими ланцюги складаються й утриму­ються у вигляді певних утворень. Відомо, що існує тільки невелика кількість білків, поліпептиди яких перебувають у вигляді ліній­них ланцюгів. Використовую­чи рентгено-структурні ме­тоди дослід­ження, встано­вили, що пере­важна біль­шість білків має поліпептидні ланцюги, скручені у вигляді спіралі.

Утворення внутрішньомолекулярних вод­невих зв’язків у глобулярних біл­ках може привести до структури, що називають спіраль. У фібрилярних білках утворення водне­вих зв’язків може привести до ви­никнення складчастої листової структури — β-структури. Відо­мості про ці структури дають пра­во поділити білки на два класи: фібрилярні (від лат.fibra— во­локно) та глобулярні (від лат. globulus — кулька). Найвиразніша відмінність між білками обох типів полягає в тому, що фібри­лярні білки в основному нероз­чинні, а глобулярні — добре роз­чинні у воді. Тому їх інколи на­зивають «розчинними білками». Вторинна структура властива для таких білків, як фіброїн (білок шовку), кератин (білок сполучної тканини) та деякі інші.

Третинна структура

 

Третинна структура білків — це повна тримірна структура однієї неподільної макромолекули. Під третинною структурою розуміють розташування поліпептидного ланцюга у просторі.

Іншими словами, третинна структура — це укладання вторин­них структур поліпептидних лан­цюгів з утворенням клубків різної форми.

Найважливіший тип зв’язку тре­тинної структури — ковалентний зв ‘язок: за його рахунок утворюють­ся дисульфідні містки між двома цистеїновими залишками одного й того самого поліпептидного лан­цюга. Дисульфідні містки можуть утворюватися і між цистеїновими залишками різних білкових лан­цюгів, утримуючи разом два лан­цюги в стабільній структурі. Також важливу роль в утворенні третин­ної структури відіграють водневі, гідрофобні та йонні зв’язки.

В утворенні третинної струк­тури беруть участь і так звані со­льові містки, утворені кислими функціональними групами одних і основними функціональними групами інших амінокислот. Це можуть бути й прості йонні взає­модії зарядженої групи однієї амі­нокислоти та протилежно заряд­женої групи іншої.

На сьогодні розшифровано третинну структуру понад 10 тис. різних білків. Першою була розшифрована третинна структура білка міоглобіну англійським уче­ним Кендрю у 1957 р.

Міоглобін — відносно не­великий глобулярний білок (Мг = 16 700); молекула складаєть­ся з одного поліпептидного лан­цюга, в якому міститься 153 амі­нокислотні залишки. Він слугує не лише для депонування кисню, а й для прискорення його дифузії в клітину. Пептидний ланцюг міо­глобіну в спрощеному вигляді на­гадує довгу ковбаску надзвичайно химерної форми (див. малюнок). Специфічна структура, яка вини­кає в результаті такого скручуван­ня, і є те, що ми називаємо тре­тинною структурою міоглобіну.

Крім міоглобіну, розшифрова­но третинна структура таких білків, як гемоглобін, рибонуклеаза, лізо­цим, хімотрипсиноген та ін.

Четвертинна структура

Четвертинна структура білків є вищим рівнем структурної організації. Вона утворюється зав­дяки об’єднанню незалежних оди ниць третинної структури в ком­плекс. Ряд білків складається з двох, чотирьох та більшої кіль­кості індивідуальних поліпептидних ланцюгів.

Такі ланцюги з влас­ною третинною структурою нази­ваються субодиницями. Взаємне просторове розміщення субодиниць у білковій молекулі і стано­вить четвертинну структуру. Більшість глобулярних білків з молекулярною масою, яка пере­вищує 50 000, — це олігомерні білки, тобто білки, які складають­ся з двох чи кількох окремих поліпептидних ланцюгів характерний спосіб розміщення в просторі олігомерного білка описується його четвертинною структурою.

Прикладом четвертинної структури є волосся, кожне волок­но якого складається з кількох білкових молекул, що мають фор­му спіралі. Ці молекули, згортаю­чись одна навколо іншої, утворю­ють складнішу «суперспіраль».

Класичним прикладом четвер­тинної структури є гемоглобін — один з небагатьох олігомерних білків, для якого за допомогою рентгеноструктурного аналізу встановлено третинну і четвер­тинну структури. В утворенні і стабілізації четвертинної структу­ри беруть участь гідрофобні, вод­неві та йонні зв’язки.

Додаток №2.

Запитання для першої групи

1.    Які функціональні групи вхо­дять до складу амінокислот і які властивості вони визначають?

  1. Як з амінокислот утворю­ються молекула білка?
  2. Що називають первинною структурою білка?
  3. Напишіть рівняння реакції утворення трипептиду з дипепти­ду, використавши формулу цистеї­ну або серину. Назвіть одержаний трипептид.
  4. Чи зміняться влас­тивості білка якщо змінити по­слідовністі амінокислотних залишків у лінійному поліпептидно­му ланцюзі?

6.На вашу думку чим зумовлена первинна структура білка:

а)послідовністю чергування різних амінокислотних ланок у поліпептиді б)білки мають витягнуті поліпептидні ланцюги;

в)під час скручування у спіраль радикали амінокислотних ланок спрямовуються назовні.

Запитання для другої групи

  1. Що являє собою вторинна структура білка?
    1. Що допомагає молекулі утримуватися в даній структурі?

3.Які форми (утворення) скла­дають вторинну структуру? 4.Які ви можете навести приклади білків, яким властива така структура. 5.У чому полягає різниця між первинною і вторинною структурами? 6.Поясніть, що обумовлює вто­ринну структуру білка.

а) просторова конфігурація, якої набуває поліпептидний ланцюг; б)        водневі зв’язки;

в) вторинна структура підтри­мується водневими зв’язками між групами С=0 і — NH—.

7. Поясніть, чому спіральна структура білка стійка.

Запитання для третьої групи        

1.Що називають третинною структурою білка?

2. Хто ,коли і у якому білку вперше розшифрував третинну структуру?

3.Вставте пропущене слово (Білки — … (а) штучні; б) синте­тичні; в) природні) високомолекулярні нітрогеновмісні органічні сполуки.)

4.Між якими групами атомів утворюють­ся водневі зв’язки у спіральній структурі білка?

5.Чим відрізняється третинна структура від первинної і вторин­ної?

6.Чи можна на довгий час білкову їжу замінити їжею, яка складатиметься тільки з жирів і вуглеводів? Відповідь обгрунтуйте.

  1. Завдяки яким факторам підтримується третинна структура.
  2. Назвіть фактори, що можуть призвести до пору­шення вторинної і третинної струк­тур білка.

Запитання для четвертої групи

1.       Назвіть хімічні елементи ,які входять до складу молекул амі­нокислот:

а)О; б)Сr; в)S; г)N

2. Чи є білки, до складу моле­кул яких не входять атоми Нітро­гену?

Відповідь обґрунтуйте.

3.Яка просторова форма поліпептидних ланцюгів у молекулі білка:

а)витягнута; б)скручена у вигляді спіралі; в)замкнуті ланцюги?

4.Індивіду­альність кожного білка полягає у:а)амінокислотному складі; б)строгій послідовності розмі­щення амінокислотних ланок; в)багаторазовому повторенні амінокислотних ланок.

5.Які із наведених груп атомів характерні для білків ? назвіть їх:

а)-СООН; б)-NН2, в)       -SН; г) -S-S-.

(Амінна, дитіонна, сульфгід­рильна, карбоксильна.)

6.      Як класифікуються білки за хімічним складом:а)глобулярні та фібрилярні

б)прості білки (протеїни) та складні (протеїди)

В) лінійні та розгалужені

7.      Вкажіть продукти окиснення амінокислот :

а)      амоніак; б)    сечовина; в)        карбон(IV) оксид; г)    вода

 

ЗАВАНТАЖИТИ

Для скачування файлів необхідно або Зареєструватись

18 Структури білків первинна, вторинна, третинна, четвертинна, їх особливості, хімічні зв’язки, що стабілізують кожну із структур (37.2 KiB, Завантажень: 2)

завантаження...
WordPress: 22.82MB | MySQL:26 | 0,321sec