Білки

Тема: Білки

Мета: дати учням поняття про білки як високомолекулярні біополімери; ознайомити зі структурами білків та їх властивостями;

розвивати знання про структуру та властивості білків, одержані з курсу біології; по­казати загальнобіологічне значення білків та їх ши­роке застосування;

 сприяти формуванню елементів нау­кового світогляду.

Обладнання і реактиви: схеми-конспекти «Амі­нокислоти. Способи зв’язку амінокислот у молеку­лах білків», «Склад, функції та структура білків»; навчальні тексти для груп; штатив з пробірками, хімічна склянка, пробіркотримач, спиртівки, лійки, сірники; розчин білка, молоко, розчини CuSO4, РЬ(СН3СОО)2, СН3СООН, С2Н5ОН, NaОН, НNO3(к), дистильована вода.

Тип уроку: засвоєння нових знань.

 

Життя енергозалежний процес відтворення специфічної структури.

Ю.Овчинніков

Життя — це спосіб існування білкових тіл, істотним моментом якого є постійний обмін речовин з навколишньою природою, причому із зупинкою цього

обміну речовин зупиняється і саме життя, що призводить до розкладання білка.

Ф.Енгельс

 

 

Хід уроку

I. Мотивація навчальної діяльності

Сучасна наука уявляє життя як переплетення найскладніших хімічних процесів взаємодії білків між собою та іншими речовинами. Це підтверджу­ють слова члена Королівської спілки Британської Академії наук Д.Д.Бернала: «Не можна приписува­ти властивість життя якій-небудь одній сполуці, воно лише проявляється в результаті різноманітних ре­акцій, у яких беруть участь різні сполуки».

Однією зі складових цього багатогранного про­цесу і є предмет нашого заняття — «Білки». Ця тема не є для вас абсолютно новою, адже вивчалася в курсі біології. Але ви розглянули не всі аспекти цієї теми, а тому метою цього уроку є доповнення й уза­гальнення знань про будову та властивості білків.

1.Білки як високомолекулярні природні по­лімери.

2. Функції білків.

3. Класифікація, хімічний склад та будова білків.

4. Властивості білків.

5. Проблема синтезу білків.

II. Актуалізація опорних знань

Запитання

1.Що називають білками?

(Це високомолекулярні органічні сполуки, які складаються з великої кількості низькомолекуляр­них залишків амінокислот.)

Білки — найпоширеніша група органічних спо­лук у живих організмах. Саме з ними пов’язують ви­никнення та існування життя на Землі.

Назва «білок» походить від нім. слова етеіз, що означає «білок яйця» або взагалі білок. 1839 р. голландський учений Мульдер, зважаючи на важливе значення білків, запропонував для них назву «про­теїн» (від грец. протос — перший, найважливіший). У науці залишилися обидві ці назви — і білки, і про­теїни, хоч жодна з них не відповідає справжній) ролі цих речовин у життєдіяльності організмів.

2.Які сполуки називають амінокислотами? Скільки амінокислот зазвичай беруть участь у побу­дові білкових молекул?

(Амінокислоти — органічні кислоти, які містять одну або кілька аміногруп. Практично всі білки по­будовані з 20 а-амінокислот.)

3.Що називають біуретом і як він утворюється?
(Біурет — це безбарвні кристали, які одержують при термічному розкладі карбаміду:

2N-СО-NH2 → (Н2N-СО)2NH + NH3.)

4.Які властивості характерні для амінокислот?
(Кислотно-основні, адже наявність аміногрупи говорить про основні  властивості, а карбоксильної групи — про кислотні.)

5.Які функції виконують білки в організмі?
(Після відповідей робота з блоком  1 ОК-2 (див. додаток 1).)

6. Які фізичні властивості білків?

7.Який склад мають білки? (Розглядається блок 2 ОК-2 (див. додаток 2).)

8.Які вчені працювали над створенням теорій будови білків?

(Г. Мульдер, Е.Фішер, А. Данилевський та ш.)

9.Як класифікують білки?

(Робота з блоком З ОК-2 (див. додаток 3).)

III. Вивчення нового матеріалу

1.Робота в групах з навчальними текстами «Склад і будова білків» (див. додаток 4).

1-ша група: первинна структура білків;

2-га група: вторинна структура білків;

3-тя група: третинна структура білів;

4-та група: четвертинна структура білків;

5-та група: білки як компоненти їжі.

Учні працюють у групах, відповідають на запи­тання для кожної групи, а потім коротко один учень з групи звітує.

2.Робота в групах під час вивчення хімічних вла­стивостей білків за інструктивними картками (додаток 5)

1-ша група: дія солей важких металів;

2-га група: денатурація білків;

3-тя група: дія оцтової кислоти на молоко;

4-та група: виявлення білка у м’ясному бульйоні;

5-та група: біуретова реакція.

Після виконання завдання кожна група коротко звітує про висновки, зроблені в результаті експери­менту.

Демонстраційний дослід Ксантопротеїнова реакція на білки

Реактиви і обладнання: розчин білка, концентро­вана НNО3, NaОН концентрований; пробірка, пробіркотримач, спиртівка, сірники.

Хід роботи: до 1 мл розчину білка додати 5—6 кра­пель концентрованої ІШ03 до появи білого осаду або помутніння, потім осад нагріти до появи яскра­во-жовтого кольору. Суміш охолодити й обережно додати NаОН до розчинення осаду.

Спостереження: у результаті додавання до розчи­ну білка спостерігаємо випадання осаду, який під час нагрівання набуває яскраво-жовтого кольору, а в надлишку лугу розчиняється, з’являється яскра­во-оранжеве забарвлення.

Висновок: ксантопротеїнова реакція є кольоро­вою якісною реакцією на білки.

IV. Контролююча частина

Робота по жетонах.

Червоний жетон — «Довіра» — бали, виставлені консультантом, приймаються без перевірки.

Зелений жетон — «Один за всіх і всі за одного» — кожен учень групи захищає бали, відповідаючи на будь-яке запитання з включених у дану тему. Якщо учень підтвердив свою кількість балів, то вони ви­ставляються у журнал-сітку. Якщо ж відповідь за­слуговує меншої кількості балів, то вчитель змінює їх у журналі-сітці.

Синій жетон — «Учитель» — один учень з групи за вказівкою вчителя захищає групу, відповідаючи на запитання вчителя. Якщо він підтверджує своєю відповіддю кількість балів, виставлену консультан­том, то вчитель приймає всі бали, виставлені у жур­нал-сітку. Якщо ж відповідає гірше, то різницю балів віднімають від кількості балів кожного учня групи.

Фіолетовий жетон — «Ринг» — група може викли­кати будь-яку з груп на «дуель». Кожен член групи ставить кожному учневі з іншої групи по три запи­тання з теми. Потім вони обмінюються запитання­ми. Якщо відповіді правильні, то за кожну додатко­во отримують по 1 балу.

Жовтий жетон — «Лідер» — всі учні групи захи­щають свої бали, виставлені консультантом, відпо­відаючи на запитання з теми. Якщо відповідь пра­вильна — вся група отримує додатково до 3 балів (залежно від складності запитань).

Чорний жетон — «У світі цікавого» — кожна гру­па коротко розповідає повідомлення про найцікаві­ше з теми, яка вивчається. За це додатково отриму­ють по 2 бали.

V. Домашнє завдання

Повторити пуринові та піримідинові основи, з курсу біології — нуклеїнові кислоти.

Опрацювати матеріал підручника

 

 

Додаток 1

Ферментативна

понад 2 тис. ферментів: оксидоредуктази, ліази, транс­ферази, гідролази, ізомерази, синтези

   

Регуляторна

гормони: інсулін, глюкагон

 

Транспортна

гемоглобін, міоглобін, альбумін

           
             

 

 

Функції білків

 

Харчові і запасні

   

 

  казеїн, проламши
         

 

      |                                 ^-    

Захисна

імуноглобуліни, тромбін, фібрин, інтерферон

 

Скорочувальна

актин, міозин

 

Структурна

кератин, колаген, ліпопроте’їди

 

Додаток 2

 

 


Додаток 3

 

 

 

 

 

 


Додаток 4

НАВЧАЛЬНІ ТЕКСТИ Склад і будова білків

Первинна структура

Вивчення амінокислотного складу білків ще не дає повного уяв­лення про їх будову. Відомо, що властивості білків залежать не тільки від кількісного і якісного амінокислотного складу, а и від по­слідовності розміщення залишків амінокислот у поліпептидному лан­цюзі та просторової конфігурації молекули білка. Кожен білок має постійний склад і точне значення молекулярної маси. Практично всі білки побудовані з 20 амінокислот. Амінокислоти з’єднані між собою пептидними зв’язками.

На початку 50-х рр. XX ст. була висунута ідея про три рівні орга­нізації білкових молекул (К.Лідерстрем-Ланг, 1953 р.). Учений припустив, що молекули білка є поліпептидами, а компактна фор­ма пояснюється укладанням у просторі (просторова структура).

Особливістю білків, яка має вирішальне значення для їх функ­ціонування, є здатність самовільно формувати просторову структуру, властиву лише даному білку (так звана самоорганізація структури). Згідно із сучасними уявлення­ми, розрізняють чотири рівні організації білкової молекули. По­слідовність амінокислотних за­лишків у поліпептидному ланцюзі називають первинною структурою. Усі білки розрізняються за первин­ною структурою.

Молекули білків побудовані з великої кількості амінокислотних залишків, а тому вивчення їх пер­винної структури викликає певні труднощі. Завдяки використанню різноманітних методів досліджень сьогодні стало можливим вивчен­ня первинної структури понад 2 тис. різних білків. Серед них білок-гормон інсулін, білок-фермент рибонуклеаза та ряд інших. Крім того, вивчено порядок розташування амі­нокислот у природних пептидів — окситоцину, вазопресину тощо.

Різна будова радикалів аміно­кислот обумовлює різно­манітність білків, а також визна­чає їх хімічні та біологічні влас­тивості.

Запитання

1.    Які функціональні групи вхо­дять до складу амінокислот і які властивості вони визначають?

  1. Як з амінокислот утворю­ються молекули білка?
  2. Що називають первинною структурою білка?
  3. 4.  Напишіть рівняння реакції утворення трипептиду з дипепти­ду, використавши формулу цистеї­ну або серину. Назвіть одержаний трипептид.
  4. Чи можуть змінитися влас­тивості білка при порушенні по­слідовності амінокислотних лан­цюгів у лінійному поліпептидно­му ланцюзі?

6.Поясніть, чим зумовлена первинна структура білка:

а)послідовністю чергування різних амінокислотних ланок у поліпептидному ланцюзі;

б)білки мають витягнуті поліпептидні ланцюги;

в)при скручуванні у спіраль радикали амінокислотних ланок спрямовуються назовні.

Вторинна структура

Вторинна структура біополі-меру визначає способи, за якими ланцюги складаються й утриму­ються у вигляді певних утворень. Відомо, що існує тільки невелика    кількість білків,   поліпептиди яких перебувають у     вигляді ліній­них ланцюгів. Використовую­чи  рентгено-структурні ме­тоди   дослід­ження, встано­вили, що пере­важна     біль­шість    білків має поліпептидні    ланцюги, скручені увигляді спіралі.

Утворення внутрішньомолекулярних вод­невих зв’язків у глобулярних біл­ках може привести до структури, що називають спіраль. У фібрилярних білках утворення водне­вих зв’язків може привести до ви­никнення складчастої листової структури — β-структури. Відо­мості про ці структури дають пра­во поділити білки на два класи: фібрилярні (від лат.fibra— во­локно) та глобулярні (від лат. globulus — кулька). Найвиразніша відмінність між білками обох типів полягає в тому, що фібри­лярні білки в основному нероз­чинні, а глобулярні — добре роз­чинні у воді. Тому їх інколи на­зивають «розчинними білками». Вторинна структура властива для таких білків, як фіброїн (білок шовку), кератин (білок сполучної тканини) та деякі інші.

Запитання

 

  1. Що являє собою вторинна структура білка?
    1. За рахунок чого молекула утримується в даній структурі?

3.Які форми (утворення) скла­дають вторинну структуру?

4.Наведіть приклади білків, яким властива така структура.

5.Яка різниця між первинною і вторинною структурами?

6.Поясніть, що зумовлює вто­ринну структуру білка.

а) просторова конфігурація, якої набуває поліпептидний ланцюг;

б) водневі зв’язки;

в) вторинна структура підтри­мується водневими зв’язками між

групами С=0 і — NH—.

                                                │

7. Поясніть, чому спіральна структура білка стійка.

Третинна структура

 

 

Третинна структура білків — це повна тримірна структура однієї неподільної макромолекули. Під третинною структурою розуміють розташування поліпептидного ланцюга у просторі.

Іншими словами, третинна структура — це укладання вторин­них структур поліпептидних лан­цюгів з утворенням клубків різної форми.

Найважливіший тип зв’язку тре­тинної структури — ковалентний зв ‘язок: за його рахунок утворюють­ся дисульфідні містки між двома цистеїновими залишками одного й того самого поліпептидного лан­цюга. Дисульфідні містки можуть утворюватися і між цистеїновими залишками різних білкових лан­цюгів, утримуючи разом два лан­цюги в стабільній структурі. Також важливу роль в утворенні третин­ної структури відіграють водневі, гідрофобні та йонні зв’язки.

В утворенні третинної струк­тури беруть участь і так звані со­льові містки, утворені кислими функціональними групами одних і основними  функціональними групами інших амінокислот. Це можуть бути й прості йонні взає­модії зарядженої групи однієї амі­нокислоти та протилежно заряд­женої групи іншої.

На сьогодні розшифровано третинну структуру понад 10 тис. різних білків. Першою була розшифрована третинна структура білка міоглобіну англійським уче­ним Кендрю у 1957 р.

Міоглобін — відносно не­великий глобулярний білок (Мг = 16 700); молекула складаєть­ся з одного поліпептидного лан­цюга, в якому міститься 153 амі­нокислотні залишки. Він слугує не лише для депонування кисню, а й для прискорення його дифузії в клітину. Пептидний ланцюг міо­глобіну в спрощеному вигляді на­гадує довгу ковбаску надзвичайно химерної форми (див. малюнок). Специфічна структура, яка вини­кає в результаті такого скручуван­ня, і є те, що ми називаємо тре­тинною структурою міоглобіну.

Крім міоглобіну, розшифрова­но третинна структура таких білків, як  гемоглобін, рибонуклеаза, лізо­цим, хімотрипсиноген та ін.

 

Запитання                   

  1. Що називають третинною   структурою білка?
  2. Третинну структуру якого білка було розшифровано пер­шою? Хто і коли це виявив?
  3. Вставте пропущені слова.     (Білки — … (а) штучні; б) синте­тичні; в) природні) високомолекулярні нітрогеновмісні органічні сполуки.)
  4. 4.           Серед наведених груп атомів вкажіть ті, між якими утворюють­ся водневі зв’язки у спіральній структурі білка:

    А)    CH                       

Б) ─NH─

В)    C═O

  1. Чим відрізняється третинна структура від первинної і вторин­ної?
  2. Чи можна замінити на довгий час білкову їжу тою, яка складається тільки з жирів і вуглеводів?
  3. Назвіть фактори, завдяки яким підтримується третинна структура.
  4. Назвіть фактори, які пору­шують вторинну і третинну струк­тури білка.

Четвертинна структура

Четвертинна структура білків є вищим рівнем структурної організації. Вона утворюється зав­дяки об’єднанню незалежних оди ниць третинної структури в ком­плекс. Ряд білків складається з двох, чотирьох та більшої кіль­кості індивідуальних поліпептидних ланцюгів. Такі ланцюги з влас­ною третинною структурою нази­ваються субодиницями. Взаємне просторове розміщення субодиниць у білковій молекулі і стано­вить четвертинну структуру. Більшість глобулярних білків з молекулярною масою, яка пере­вищує 50 000, — це олігомерні білки, тобто білки, які складають­ся з двох чи кількох окремих поліпептидних ланцюгів характерний спосіб розміщення в просторі олігомерного білка описується його четвертинною структурою.

Прикладом четвертинної структури є волосся, кожне волок­но якого складається з кількох білкових молекул, що мають фор­му спіралі. Ці молекули, згортаю­чись одна навколо іншої, утворю­ють складнішу «суперспіраль».

Класичним прикладом четвер­тинної структури є гемоглобін — один з небагатьох олігомерних білків, для якого за допомогою  рентгеноструктурного аналізу встановлено третинну і четвер­тинну структури. В утворенні і стабілізації четвертинної структу­ри беруть участь гідрофобні, вод­неві та йонні зв’язки.

Запитання

1.       Назвіть хімічні елементи VI групи періодичної системи хімічних елементів Д. Менделєєва, які входять до складу молекул амі­нокислот:

а)       Оксиген;

б)      Хром;

в)       Сульфур;

г)       Нітроген.

  1. Чи є білки, до складу моле­кул яких не входять атоми Нітро­гену?    Відповідь обґрунтуйте.
  2. Яка просторова форма поліпептидних ланцюгів у молекулі білка:

а)      витягнута;

б)      скручена у вигляді спіралі;

в)      замкнуті ланцюги?

4.      Поясніть, у чому індивіду­альність білка:

а)      амінокислотний склад;

б)      строга послідовність розмі­щення амінокислотних ланок;

в)      багаторазове повторення амінокислотних ланок.

5.      Серед наведених груп атомів вкажіть ті, що характерні для білків і дайте їм назви:

а)      -СООН;

б)      -NН2,

в)      -SН;

г)      -S-S-.

(Амінна, дитіонна, сульфгід­рильна, карбоксильна.)

6.      Як класифікуються білки за хімічним складом:

а)      серед білків розрізняють дві основні групи речовин;

б)       є прості білки (протеїни), складні (протеїди)?

7.      Назвіть продукти окиснення амінокислот та виведення їх з організму:

а)      амоніак;

б)      сечовина;

в)      карбон(IV) оксид;

г)      вода.

8.       Закінчіть речення. Сучас­на мікробіологічна промисло­вість виробляє для потреб тва­ринництва:

а)      кормовий білок;

б)      натрій хлорид;

в)      амінокислоти;

г)       вітаміни;

д)      мікроелементи;

є) ферментні препарати.

Білки як компонент їжі

Білки є основним корисним компонентом нашої “їжі. Висока цінність є наслідком тієї величез­ної ролі та різноманітних біоло­гічних функцій, які вони викону­ють у нашому організмі. Частина розчинних глобулярних білків слу­гує для підтримки осмотичного тиску.

Потреба людини в білках зале­жить від її віку, статі, характеру трудової діяльності. В організмі дорослої людини має бути баланс між кількостями білків, які над­ходять і виділяються продуктами розпаду. У зрілому віці у здорової людини існує нітрогенна рівнова­га; кількість Нітрогену, що одер­жана з білками їжі, дорівнює кількості Нітрогену, що виділяєть­ся з організму.  В  молодому організмі йде накопичення білко­вої маси, утворюється ряд по­трібних сполук, тому нітрогенний баланс є додатнім — кількість Нітрогену, що поступає в організм, перевищує кількість Нітрогену, що виділяється з ньо­го. У людей похилого віку нітро­генний баланс від’ємний. З їжею надходить білка менше, ніж виді­ляється з продуктами розпаду. Три­валий від’ємний баланс призводить до загибелі організму.

Незамінні амінокислоти, що містяться в білках у мінімаль­них порівняно з потребами кількостях, визначають біологі­чну повноцінність білка. Потре­ба у незамінних амінокислотах також різна і значною мірою залежить від фізіологічного ста­ну організму.

Під час вагітності підвищуєть­ся потреба у триптофані та лізині; у немовлят — у триптофані та ізо­лейцині. Особливо підвищується потреба у незамінних амінокисло­тах після великих втрат крові, опіків, а також під час інших про­цесів, що супроводжуються реге­нерацією тканин.

Потреба організму в окремих амінокислотах різна, а тому існує співвідношення амінокислот, яке найповніше відповідає його функ­ціональним потребам. Це співвідно­шення розглядається як оптималь­не. Деякі автори умовно назива­ють його «ідеальним білком».

Відсоткове співвідношення вмісту будь-якої амінокислоти до значення, встановленого стандар­том, називається амінокислотним скором. Дисбаланс незамінних амі­нокислот (тобто відмінність амі­нокислотного скора від 100 %) свідчить про зниження біологіч­ної цінності білка.

Запитання

  1. Живі організми будують біл­ки свого тіла з амінокислот білків, які містяться у рослинній і тва­ринній їжі. Назвіть рослини, ба­гаті на білок.
  2. Які функції виконують білки в організмі.
  3. Назвіть хімічні елементи, які входять до складу білків.
  4. Вставте необхідні слова.

Внаслідок дефіциту …(а) вугле­водів; б) білків; в) жирів) у раціо­нах тварин відбувається велика пе­ревитрата кормів. Щоб цього не сталося, треба значно збільшити виробництво…

 

(а) вуглеводів;

б)  білків;

в) жирів)

за рахунок посіву …

(а) жита;

б)  кукурудзи;

в)   гороху;

г)   люцерни;

д)  конюшини;
є) проса;

є) гречки).

5. Назвіть білки-каталізатори хімічних реакцій в організмі:

а)   каталізатори;

б)  ферменти;

в) інгібітори;

г)   гормони.

6. Чому білки мають велику молекулярну масу?

7.   Вставте пропущені слова.
Ця шестірка хімічних еле­ментів:

(а) Карбон;

б)  Ферум;

в) Гідроген;

г)   Магній;

д)Оксиген;
є)Купрум;
є) Нітроген;

ж)  Манган;

з)   Сульфур;

и) Фосфор) майже повністю заповнює «арену життя», залиша­ючи на частку всіх решти еле­ментів періодичної системи Мен­делєєва не більше 2—3 %.

8. Які білки узгоджують робо­ту внутрішніх органів:

а)  ферменти;

б)  гормони;

в)  антитіла;

г) активатори?

Первинна структура — визначе­на послідовність а-амінокислот-них залишків у поліпептидному ланцюзі.

Вторинна структура — конфор­мація поліпептидного ланцюга, закріплена множиною водневих зв’язків між групами И—Н та С=0. Одна з моделей вторинної структури — а-спіраль.

Третинна структура — форма закрученої спіралі в просторі, ут­ворена головним чином за рахунок дисульфідних містків —8—8—, вод­невих зв’язків, гідрофобних та йонних взаємодій.

 

Четвертинна структура — агрегати кількох білкових макромоле­кул (білкові комплекси), утворені за рахунок взаємодій різних поліпептидних ланцюгів.

 

Додаток 5

ІНСТРУКЦІЇ ДО РОБІТ (демонстрації та лабораторні досліди)

Взаємодія білків із солями важких металів

Існують білки, розчинні у воді (або в розчинах кислот, лугів чи солей) і нерозчинні, наприклад білки опорних тканин, нігтів, вов­ни. Розчини білків є колоїдними, про що свідчить їх здатність роз­сіювати світло.

Важливою властивістю білків є денатурація:

Зворотна — часткове руйнуван­ня просторової структури білка. (Можливий зворотний процес — ренатурація.) Зворотна ренатура-ція проходить у результаті висолю­вання (виділення білка з додаван­ням солі) чи коагуляції (порушен­ня структури гідратних оболонок макромолекул білка, яке приво­дить до випадання желеподібного осаду).

Незворотна — повне руйнуван­ня просторової структури білка, яке призводить до втрати біологіч­ної активності (ренатурація не­можлива). Незворотна денатурація проходіть під дією солей важких металів, високої температури чи випромінювання.

1.   До розчину білка додайте натрій хлорид. Спостерігайте і по­ясніть зміни. Додайте води до роз­чинення білка. Зробіть висновок.

  1. До розчину білка додайте кон­центрований розчин РЬ(СН3СОО)2Спостерігайте і поясніть зміни. Додайте води та поясніть явище. Зробіть висновок.
  2. У пробірку, що містить 1—2 мл. розчину білка, додайте таку саму кількість розчину формаліну. Що спостерігаєте? Зробіть висновок.

4.   Нагрійте розчин білка у по­лум’ї спиртівки. Що спостерігає­те? Охолодіть і додайте води. Чи сталися зміни в пробірці? Зробіть висновок.

Дія оцтової кислоти на молоко

  1. До молока (50 мл) долийте 1 мл розбавленого (1:2) розчину СН3СООН.
  2. Спостерігайте згортання ка­зеїну (білок молока).
  3. Зробіть висновок.

Де спостерігаємо подібний про­цес у побуті?

 

 

Біуретова реакція

  1. До 2 мл розчину білка до­дайте такий самий об’єм 10-відсоткового розчину NaОН.
  2. До суміші долийте 2—3 крап­лі розчину CuSO4.
  3. Пробірку струсіть і спосте­рігайте зміну забарвлення. Зробіть висновок.

Ксантопротеїнова реакція

Утворення жовтого забарвлення при дії на білок, що містить бензольне кільце, концентрованої нітратної кислоти. При дії лугу жовтий колір переходить в оранжевий.

Цистинова реакція

Утворення чорного осаду сульфіду плюмбуму при кипятіні білків, які містять сульфур, з лугом і при добавлянні ацетату плюмбуму.

 

Міллонова реакція

Утворення чорного забарвлення при кипятінні білка з реактивом Міллона (розчин меркурій нітрату з нітратною кислотою)

 

Виявлення білка у м’ясному бульйоні

  1. Помістіть у пробірку шма­точки м’яса, залийте їх водою.
  2. Пробірку нагрійте і 2—3 хви­лини кип’ятіть (отримаєте буль­йон).
  3. Через марлю та лійку від­фільтруйте бульйон у другу про­бірку.

4.Виявіть наявність білка за допомогою біуретової реакції:

а)  до 2 мл розчину білка додай­те такий самий об’єм 10-відсоткового розчину NаОН;

б) до суміші долийте 2—3 краплі розчину CuSO4;

в) пробірку струсіть і спосте­рігайте зміну забарвлення.

5. Зробіть висновок.

 

ЗАВАНТАЖИТИ

Для скачування файлів необхідно або Зареєструватись

Конспект Him 11 (51) (59.4 KiB, Завантажень: 26)

ЗАВАНТАЖИТИ

Для скачування файлів необхідно або Зареєструватись

презентацыя Him11 (33) (127.0 KiB, Завантажень: 13)

завантаження...
WordPress: 18.34MB | MySQL:23 | 0.408sec