Білкові ферменти та біологічні токсини

ТемаБілкові ферменти та біологічні токсини.

Мета:розширити поняття про білкові ферменти та біологічні токсини; розвивати вміння використати отримані знання на практиці; виховувати зібраність, акуратність.

Обладнання:картки для тестового контролю,

Форми і методи роботи: 1) інформаційно-рецептивний;2) репродуктивний;3) проблемно-пошуковий;4) навчально-дослідний

Хід уроку

І Організаційний момент

«Допоможе дієслово». ( Учитель пропонує учням за допомогою дієслів визначити свій емоційний стан: хвилююся, надіюся, радію, очікую…)

ІІ.      Актуалізація опорних знань.

Виконання тестового завдання:
1. Мономерами білка є:
А – амінокислоти, Б – моносахариди, В – нуклеотиди, Г – пептиди.

2. Амінокислоти відрізняються одна від одної хімічною будовою:
А – аміногрупи, Б – карбоксилу, В – радикалу,
Г – радикалу і карбоксилу, Д – карбоксилу і аміногрупи.

3. Рівнів структурної організації білкової молекули існує:
А – 4, Б – 3, В – 2.

4. Вторинну структуру білка підтримують зв’язки:
А – водневі, Б – гідрофобні, В – іонні.

5. Скільки з відомих амінокислот беруть участь у синтезі білків?
А – 20, Б – 23, В – 100.

6. Вторинна структура білків має вигляд:
А – глобули, Б – декількох сполучених між собою білкових молекул,
В – спіралі, Г – ланцюга амінокислотних залишків.

7. Первинна структура білків має вигляд:
А – глобули, Б – декількох сполучених між собою білкових молекул,
В – спіралі, Г – ланцюга амінокислотних залишків.

8. Під час утворення білкового полімеру відбувається зчеплення амінокислот і виділяється речовина:
А – аміак, Б – вода, В – оксид карбону (IV), Г – вуглеводень.

9. Третинна структура білків має вигляд:
А – глобули, Б – спіралі, В – ланцюга амінокислотних залишків.

10. Гемоглобін має:
А – первинну структуру, Б – вторинну структуру,
В – третинну структуру, Г – четвертинну структуру.

ІІІ.Повідомлення теми і теми уроку.

ІУ.Вивчення нового матеріалу.

  1. 1.     Ферменти – біологічні каталізатори. Розповідь учителя

В живих організмах переважна більшість реакцій відбувається за участю ферментів – біологічних каталізаторів білкової природи. Назва “ферменти” походить від латинського “fermentatio” – бродіння, кипіння. Інша, поширена в світовій літературі, назва ферментів – ензими – походить від грецького “en zyme” – в дріжджах. Обидва терміни свідчать про те, що властивість живих клітин прискорювати хімічні процеси здавна відома людям. Наука, яка займається вивченням ферментів – ензимологія.
Виділити ферменти в чистому вигляді вдалося лише в XX столітті. В 1902 р. в лабораторії І. П. Павлова були одержані важливі докази білкової природи ферменту травлення пепсину. В 1926 р. Дж. Самнер виділив у кристалічному вигляді фермент уреазу, який каталізує розщеплення сечовини на аміак і вуглекислий газ, і довів, що це білок. Через чотири роки Дж. Нортроп виділив кристали пепсину. На наш час відомо більше 2000 ферментів і всі вони мають білкову структуру.

Для найбільш досліджених і поширених ферментів часто використовують тривіальні назви, які походять від назви субстрату, або типу реакції і мають суфікс – “аза”: амілаза, протеаза, дегідрогеназа та інші. Загальноприйнятими є назви найбільш відомих ферментів, пов’язані з їх відкриттям. Наприклад, пепсин походить від грецького “травлення”, трипсин – “розріджує”, папаїн – від назви дерева, з соку якого він був виділений.
Проведення лабораторного досліду. Каталізатори в рослинних клітинах (За інструктивною карткою)

2.Будова та механізм дії ферментів. Деякі ферменти є простими білками. До них належать ферменти, які каталізують реакції гідролізу. Інші, складні білки, містять два компоненти – білковий (апофермент) і небілковий (кофактор). Кофактор може бути простий (неорганічної природи, наприклад, Fe2+, Fe3+, Mn2+, Zn2+, Cu2+, Mo, Se), або складний (органічної природи). Складні кофактори називаються коферментами. Ферменти – це глобулярні білки. За розмірами вони часто значно перевищують речовину, яку перетворюють (субстрат).

3. Властивості ферментів.
1. Збільшують швидкість реакції, але самі в цій реакції не витрачаються;
2. Ферменти високо специфічні: один фермент може каталізувати тільки одну реакцію; Реакція , що каталізується є оборотньою.
3. Присутність ферментів не впливає ні на властивості, ні на природу кінцевого продукту ( продуктів) реакції;
4. Фермент взаємодіє з субстратом за допомогою активного центру – спеціальної ділянки, яка за формою відповідає субстратові;
5. Дуже мала кількість ферменту викликає перетворення великих кількостей субстрату;
6. Активність ферментів залежить від рН середовища, температури, тиску і від концентрації як субстрату, так і самого ферменту;
7. Фермент – субстратний комплекс, здатний знижувати енергію активації реакції (тобто робити меншою енергію початку реакції), саме це і дозволяє ферменту прискорити перебіг реакції.

 

Фермент (С) і субстрати (А, В) Фермент-субстратний Фермент (С)

комплекс (АВС) і продукт реакції (АВ)

8. У разі нагрівання до температури понад 60°C багато ферментів ін активується(відбувається денатурація білків).

4.Класифікація ферментів відбувається за типом реакції, яку вони каталізують. Є 6 класів:

І. Оксидоредуктази – окисно-відновні реакції
ІІ. Трансферази – реакції перенесення функціональних груп
ІІІ. Гідролази – реакції гідролізу.
IV. Ліази – реакції по місцю подвійного зв’язку без участі води.
V. Ізомерази – реакції ізомеризації.
УІ. Синтетази– реакції синтезу біополімерів з активованих попередників.

5. Лабораторний дослід «Каталізатори в рослинних клітинах»(За інструктивною карткою)

6. Біологічні токсини. — отруйні речовини, які виробляються живими клітинами або організмами. Отруйні речовини з давніх часів привертали до себе особливу увагу. З ними пов’язана безліч легенд і переказів.

Для характеристики токсичності тієї або іншої сполуки найчастіше викори­стовують поняття летальної дози — LD50, що викликає загибель 50 % піддослі­дних тварин. Як правило, дозу вимірюють масою отрути, що припадає на 1 кг маси тварини.

Повідомлення учня.

БІЛКОВІ ТОКСИНИ

Найбільш отруйні з відомих речовин — це високомолекулярні білкові спо­луки, які виробляються бактеріями. Чемпіон серед токсинів (так називають білкові отрути рослинного й тваринного походження) — ботулінічний ток­син: для нього LD50 = 0,00003 мкг/кг, тобто для загибелі організму його потрі­бно приблизно в 300 млн разів менше, ніж ціаністого калію. Ботулін — білок із молекулярною масою 150 000, який виробляється бактеріями, що розмно­жуються в зіпсованих продуктах харчування (ковбаса, консерви) за відсутніс­тю кисню. Смерть настає через параліч дихальної мускулатури. Цей токсин не переносить підвищених температур і руйнується при кулінарній обробці, тому отруєння ним трапляються рідко.

З токсином стовбняка (продукт відповідної бактерії) — другою за отруйні­стю сполукою (LD,,, = 0,0001 мкг/кг) — знайомий практично кожен: його (але в трохи зміненому вигляді) уводять під час щеплень. Третє місце за токсичністю (LDM = 0,019 мкг/кг) займає бета-бунгаротоксин, що виробляється в отруйній залозі змії бунгарос (вона мешкає в Південній Азії). Майже дорівнює йому за отруйністю токсин — продукт дифтерійних бактерій, для нього LDM = 0,24 мкг/ кг. Для порівняння: величина LDOT для токсину скорпіона дорівнює 9 мкг/кг, для токсину гримучої змії — 50 мкг/кг, для токсину очкової змії — 75 мкг/кг, а смертельна для людини доза отрути кобри складає 200 мкг/кг.

У. Підсумок уроку .Оцінювання роботи учнів на уроці.

УІ.Домашнє завдання.

Опрацювати параграф підручника.

 

ЗАВАНТАЖИТИ

Для скачування файлів необхідно або Зареєструватись

25 Білкові ферменти та біологічні токсини (80.2 KiB, Завантажень: 2)

завантаження...
WordPress: 22.91MB | MySQL:26 | 0,312sec